ＬＤＨアイソザイム
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そこでスライドの如く、構造異常が観察されるＮ−末端側１５個のアミノ酸残基を東邦大 今井 利夫助教授にご協力頂きましてペプチドシンセサイザーにて合成しＨＰＬＣにて分析し、及び純ペプチドの精製を行いました。その精製ペプチドを用い、ＬＤＨとの再結合実験をＣounter親和電気泳動法にて行ったところ、スライド右に示した如く、精製ペプチドの塗布量を多くするに従い、明らかにＬＤＨ３、ＬＤＨ４、ＬＤＨ５ のアイソザイムバンドの易動度のずれが観察され、その親和性が確認されました。
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